英文名稱：Anti-beta Amyloid 1-40?

中文名稱：β淀粉樣肽（1-40）抗體（ABPP）

抗體來源：小鼠

克隆類型：多克隆

交叉反應：人、小鼠、大鼠、雞、狗、豬、牛、兔?

產品應用：ELISA=1:500-1000 IHC-P=1:400-800 IHC-F=1:400-800 ICC=1:100-500 IF=1:100-500 （石蠟切片需做抗原修復）

尚未在其他應用程序中測試。

用戶終應確定合適稀釋濃度。

分  子 量：4.4kDa

?細胞定位：細胞漿 細胞膜 細胞外基質

狀態：凍干或液體

濃度：1mg/ml

來源于：KLH conjugated synthetic peptide of human beta-Amyloid:1-40/42

亞型：IgG

純化方法：affinity purified by Protein A

儲存液：0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol.

?別    名：beta Amyloid(1-40); beta-Amyloid 1-40; beta-Amyloid 1-40; Amyloid 1-40; A4; AAA; ABETA; ABPP; AD1; Alzheimers Disease Amyloid Protein; Amyloid B; Amyloid Beta A4 Protein Precursor; Amyloid Beta; Amyloid of Aging and Alzheimer Disease; APP; APPI; B Amyloid; Beta APP; Cerebral Vascular Amyloid Peptide; CTFgamma; CVAP; PN II; PN2; PreA4; Protease nexin II; A beta; A4_HUMAN.

保存條件：在-20°C下保存一年。避免反復凍融。凍干抗體在室溫下至少穩定一個月，并在-20°C下保持一年以上。當在無菌pH7.4 0.01M PBS或抗體稀釋劑中重組時，抗體在2-4°C下至少穩定兩周。

?產品介紹：

阿爾茨海默病相關的腦和血管斑塊主要由淀粉樣β肽組成。β-淀粉樣蛋白來源于淀粉樣蛋白前體蛋白的裂解，其長度從39到43個氨基酸不等。β-淀粉樣蛋白[1-40]、β-淀粉樣蛋白[1-42]和β-淀粉樣蛋白[1-43]肽是分別在殘基40、42和43后淀粉樣蛋白前體蛋白裂解的結果。在后一個淀粉樣蛋白前體加工步驟中，γ分泌酶發生裂解。β-淀粉樣蛋白[1-40]、β-淀粉樣蛋白[1-42]和β-淀粉樣蛋白[1-43]肽是阿爾茨海默病斑塊和纏結的主要成分。β-淀粉樣抗體和肽已被開發為工具，以闡明阿爾茨海默病的生物學。

功能：

作為細胞表面受體，在神經元表面發揮與軸突生長、神經元粘附和軸突生成相關的生理功能。通過蛋白質-蛋白質相互作用參與細胞遷移和轉錄調節。通過與apbb1-kat5的結合促進轉錄激活，通過與numb的相互作用抑制notch信號。與G（O）和JIP介導的凋亡誘導途徑配對。抑制G（O）α-ATP酶活性。作為運動蛋白I膜受體，介導β分泌酶和早老素1的軸突轉運。通過銅離子還原參與銅穩態/氧化應激。在體外，銅金屬化的APP直接誘導神經元死亡或通過銅（2+）介導的低密度脂蛋白氧化而增強。可通過結合到細胞外基質成分（如肝素、I型膠原和IV型膠原）來調節軸突的生長。含有bpti結構域的剪接亞型具有蛋白酶抑制劑活性。誘導一個涉及p38 MAPK激活的Ager依賴性途徑，導致淀粉樣β肽內化，并導致培養的皮質神經元線粒體功能障礙。

β-淀粉樣肽是具有金屬還原活性的親脂性金屬螯合劑。結合瞬間金屬，如銅、鋅和鐵。在體外，能將銅（2+）和鐵（3+）分別還原為銅（2+）和鐵（2+）。β-淀粉樣蛋白42是比β-淀粉樣蛋白40更有效的還原劑。β-淀粉樣肽與腦脊液中的脂蛋白和載脂蛋白E和J以及血漿中的HDL顆粒結合，抑制金屬催化的脂蛋白氧化。β-APP42可能激活大腦中的單核吞噬細胞并引起炎癥反應。促進tau聚集和tpk-ii介導的磷酸化。與過度表達的HADH2的相互作用導致氧化應激和神經毒性。

AppiCans可引起神經細胞與細胞外基質的粘附，并可調節盲腸中的神經軸突生長。

γ-CTF肽和caspase裂解肽（包括c31）是神經元凋亡的有效增強劑。

n-app結合tnfrsf21，觸發caspase激活和神經元細胞體（通過caspase-3）和軸突（通過caspase-6）退化。

子單元：

通過其C端與幾個細胞質蛋白的PID域結合，包括APBB家族成員、APBA家族、MAPK8IP1、SHC1和、NUMB和DAB。結合DAB1抑制其絲氨酸磷酸化（通過相似性）。也與gpcr樣蛋白bpp、fprl1、appbp1、ib1、kns2（通過其tpr域）、appbp2（通過bass）和ddb1相互作用。在體外，它通過mt結合域結合mapt。在含有ATP的情況下以運動因子依賴的方式與微管相結合。通過C端域與GNAO1交互。淀粉樣蛋白β-42與海馬神經元中的chrna7結合。β-淀粉樣蛋白與HADH2相關。可溶性app通過其N端頭與fbln1結合。與cpeb1和ager交互。與anks1b和tnfrsf21相互作用。與ITM2B交互。與ITM2C交互。與IDE交互。可以形成同二聚體；這是由肝素結合促進的。

亞細胞位置：

膜；單通I型膜蛋白。膜，網格蛋白涂層的坑。注=細胞表面蛋白，通過網格蛋白涂層的凹坑迅速內化。在成熟過程中，未成熟的APP（內質網中的N-糖基化）進入高爾基復合體，在那里*成熟（O-糖基化和硫酸化）。在α-分泌酶分裂后，可溶的APP被釋放到細胞外空間，C端被內化為內體和溶酶體。一些app聚集在分泌運輸囊泡中，離開高爾基體后返回細胞表面。γ-CTF（59）肽位于神經元的細胞質和細胞核。它可以通過與apbb1（fe65）結合轉移到細胞核。β-app42在細胞表面與frpl1結合，然后復合物迅速內化。APP在上皮細胞中對基底外側表面進行分類。在神經元分化過程中，THR-743磷酸化形式主要分布在生長錐中，中度分布在神經節中，少量分布在細胞體中。酪蛋白激酶磷酸化可以發生在細胞表面，也可以發生在高爾基體后室。

組織特異性：

在所有檢查的胎兒組織中表達，在腦、腎、心臟和脾臟中含量高。肝臟表達弱。在成人大腦中，大腦皮層額葉和前外側皮質操縱腦中的表達高。小腦皮質、后外側皮質、操縱腦和顳葉相關皮質中度表達。紋狀體、外紋狀體和運動皮質中的弱表達。在腦脊液和血漿中表達。亞型App695是神經元組織中的主要形式，在非神經元細胞中廣泛表達亞型App751和亞型App770。亞型APP751是T淋巴細胞中豐富的形式。阿皮坎在星形膠質細胞中表達。

疾病：

應用程序缺陷是導致阿爾茨海默病1型（AD1）的原因[MIM:104300]。AD1是一種家族性早發性阿爾茨海默病。它可能與腦淀粉樣血管病有關。阿爾茨海默病是一種神經退行性疾病，以進行性癡呆、認知能力喪失和纖維淀粉樣蛋白沉積為特征，如神經元內神經纖維纏結、細胞外淀粉樣斑塊和血管淀粉樣蛋白沉積。這些斑塊的主要組成部分是神經毒性淀粉樣β-40-42肽，通過連續的分泌酶處理從跨膜前體蛋白app中蛋白質衍生而來。細胞毒性c末端片段（ctfs）和caspase裂解產物，如來源于app的c31，也與神經元死亡有關。

APP缺陷是導致淀粉樣變性腦動脈荷蘭型（淀粉樣變性）的原因[MIM:605714]；也被稱為遺傳性腦出血伴淀粉樣變性荷蘭型（Hchwad）。淀粉樣變是一種遺傳性局限性淀粉樣變，由于βA4淀粉樣肽沉積在腦血管內。β-app40是腦血管淀粉樣蛋白的主要形式。淀粉樣蛋白在神經系統外沒有發現。主要臨床特征是復發性腦和小腦出血、復發性卒中、腦缺血、腦梗死和進行性精神惡化。發病年齡在中年（44-60歲）。由于嚴重的腦淀粉樣血管病，患者出現腦出血。實質性淀粉樣蛋白沉積是罕見的，主要以淀粉樣蛋白前病變或彌漫性斑塊樣結構的形式存在。剛果紅陰性，缺乏阿爾茨海默病常見的密集淀粉樣核心。

APP缺陷是引起腦動脈淀粉樣變性意大利型（淀粉性）的原因[MIM:605714]。淀粉樣變是一種遺傳性局部淀粉樣變，由于βA4淀粉樣肽沉積在腦血管內，導致腦淀粉樣血管病。淀粉樣蛋白在神經系統外沒有發現。這是一種非常類似淀粉樣CAD的疾病，但臨床病程不那么嚴重。在某些病例中，患者表現為輕度認知功能減退、反復中風和癲癇。在沒有神經原纖維纏結的情況下，軟腦膜和皮質血管以及大腦皮層的神經白細胞中存在廣泛的淀粉樣蛋白沉積。

APP缺陷是導致淀粉樣變的原因，即腦動脈愛荷華型（淀粉樣變）[MIM:605714]。淀粉樣變是一種遺傳性淀粉樣變，由淀粉樣βA4肽沉積引起。患者有進行性失語癥性癡呆、白質腦病和枕部鈣化。

相似性：

屬于應用程序系列。

包含1個bpti/kunitz抑制劑域。

重要提示：

本產品僅用于研究用途，不用于人類、治療或診斷應用。

β-Amyloid 也稱βA4 蛋白，是β-淀粉樣蛋白前體（APP）經β和γ分泌酶分解后的產物，有39-43個氨基酸殘基組成。是淀粉樣蛋白的主要成分。
β-淀粉樣蛋白來自β-淀粉樣蛋白原，在腦組織的細胞外呈絲狀蛋白樣沉積 ，是淀粉樣結節性神經炎病變的主要蛋白成分，在神經纖維中也有沉積。在老年性癡呆Alzheimer病中，大腦皮質中特征性地出現β-淀粉樣蛋白沉積形成的老年斑。主要用于老年性癡呆癥病人大腦組織噬斑中淀粉樣物質的檢測。必要時石蠟組織切片用98-100%甲酸處理2-3分鐘。

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